Protein Thiols as an Indication of Oxidative Stress

Year 2014, Volume: 23 Issue: 3, - , 30.10.2014

Yousef Rezaei Chianeh Krishnananda Prabhu

https://doi.org/10.17827/aktd.72428

Cited By: 6

Abstract

Thiol is an organic compound that contain sulphhydryl group that have a critical role in preventing any involvement of oxidative stress in the cell. These defensive functions are generally considered to be carried out by the low molecular weight thiol glutathione and by cysteine residues in the active sites of proteins such as thioredoxin and peroxiredoxin. In addition, there are thiols exposed on protein surfaces that are not directly involved with protein function, although they can interact with the intracellular environment.The process of protection of the cell against an oxidative damage occur by thiol and cystein residue that has a low molecular weight. These residue are present in the active sites of a protein like, peroxiredoxin and thioredoxin. Apart from intracellular antioxidant defense mechanism by protein thiol, there are presence of thiol in outer surface of protein that are not involved with the function of protein, even though they can interact with intracellular part of the cell.

Keywords

Free radicals, Thiols, antioxidants, glutathione, cysteine-SH,

Oksidatif Stresin Bir Göstergesi Olarak Protein Thioller

Abstract

Tiyol; hücrelerde herhangi bir oksitadif stres durumunun oluşumunu önlemede kritik bir role sahip sülfhidril grubunu içeren organik bir bileşiktir. Vücudun defansif protein mekanizmaları arasında yer alan sistein, içerdiği işlevsel tiyol grubu ile oksidatif hasarı önlemede önemli bir rol oynamaktadır. Bu defansif işlevler, genellikle tiyoredoksin ve peroredoksin gibi proteinlerin aktif bölgelerinde yer alan sistein depoları ve düşük moleküler ağırlığa sahip tiyol glutatyon aracılığıyla gerçekleştirilmelerine göre değerlendirilirler. İlaveten, tiyol direk olarak hücreler arası ortam ile iletişim halinde olabilmesine rağmen protein işlevinde direk olarak yer almayan protein yüzeylerinde yer almaktadır. Oksidatif hasara karşı hücrenin korunması işlevi, düşük ağırlıklı tiyol ve sistein depoları ile gerçekleşmektedir. Bu depolar tiyoredoksin ve peroredoksin gibi proteinlerin aktif bölgelerinde bulunurlar. Tiyol protein aracılığıyla gerçekleşen hücreler arası antioksidant defansif mekanizmalarından başka, hücrenin hücreler arası kısımları ile iletişim halinde olan fakat tiyol protein işlevinde yer almayan hücrenin dış yüzeyinde bulunan tiyollerde mevcuttur.

Keywords

Antioksidan, glutatyon, serbest radikaller, sistein-sh, tiyol

References

• Winterbourn C C. Reconciling the chemistry and biology of reactive oxygen species. Nat Chem Biol. 2008;4:278-86.
• Thomas JA, Poland B, Honzatko R. Protein sulfhydryls and their role in the antioxidant function of protein S-thiolation. Arch Biochem Biophys. 1995;319:1-9.
• Reed DJ. Glutathione: toxicological implications. Annu Rev Pharmacol Toxicol. 1990;30:603-31. Winterbourn CC, Metodiewa D. Reactivity of biologically important thiol compounds with superoxide and hydrogen peroxide. Free Radic Biol Med. 1999;27:322-28.
• Schafer, Freya Q, Buettner GR. Redox environment of the cell as viewed through the redox state of the glutathione disulfide/glutathione couple. Free Radic Biol Med. 2001;30:1191-212.
• Gilbert HF. Molecular and cellular aspects of thiol-disulfide exchange. Adv Enzymol Relat Areas Mol Biol. 1993;63:69-69.
• Hansen RE, Roth D, Winther JR. Quantifying the global cellular thiol–disulfide status. Proc Natl Acad Sci USA. 2009;106: 422-27.