Yersinia ruckeri Suşlarında Çevreyi Algılama Sistemi ve Yönetimindeki Virülens Faktörlerinin Araştırılması

Yıl 2019, , 391 - 403, 15.09.2019

Nurdan Filik , Ayşegül Kubilay

https://doi.org/10.22392/actaquatr.537802

Cited By: 1

Öz

Çevreyi algılama sistemi
(QS) yönetimindeki AHL molekülleriyle klinik Yersinia ruckeri suşları aynı anda etki göstererek virülens faktörleriyle
balıklarda enfeksiyonlara sebep olmaktadır. Araştırmada gram negatif bakteriyel balık patojeni
olan Y. ruckeri (12 suş) izolatları
kullanılmıştır. Acyl yan zincirinde 4-8
karbona sahip N-butanoyl-L-homoserin lakton (BHL)
ve Acyl yan zincirinde 6-12 karbona sahip
N-(3-okzododekanoyl)-L-homoserin lakton (OdDHL) sinyal moleküllerinin
üretimi, Chromobacterium violaceum CV026 ve Agrobacterium tumafeciens
NT1 mikrobiyolojik monitör sistemleriyle (biyosensör suşlarıyla) test edilmiştir. Pozitif kontrol olarak Pseudomonas
aeruginosa PAO1 suşu kullanılmıştır. Sonuçta Y. ruckeri suşlarının, C. violaceum CV026 suşu kullanılarak
yapılan testlerde BHL sinyal molekülünü,
A. tumafeciens NT1 kullanılarak yapılan testlerde de OdDHL sinyal molekülünü ürettiği tespit edilmiştir.

     Üretmiş oldukları bu sinyal molekülleri
aracılığıyla birbirleriyle iletişim kurmakta ve
istedikleri çoğunluğa ulaştıkları anda balık için kritik gen ekspresyonlarını tetikleyerek virülens faktörlerini
üretmektedirler. Y. ruckeri suşlarının
azda olsa elastazı ürettiği tespit edilirken, ramnolipid, proteaz, amilaz ve hemoliz
aktiviteleri gibi virülens faktörlerini üretmediği tespit edilmiştir.

Anahtar Kelimeler

Yersinia ruckeri, Çevreyi Algılama Sistemi, Virülens Faktörleri, Elastaz

Kaynakça

• Arda, M. (1997). Temel Mikrobiyoloji. Medisan Yayınevi, Medisan Yayın Serisi No:25, 490s, Ankara.
• Baskın, H. (2005). Mikroorganizmanın Çevreye Uyumu ve Biyofilm: "Quorum Sensing" (Çoğunluğu Algılama). Klimik 2005 XII. Türk Klinik Mikrobiyoloji ve İnfeksiyon Hastalıkları Kongresi. Dokuz Eylül Üniversitesi Tıp Fakültesi Mikrobiyoloji ve Klinik Mikrobiyoloji Anabilim Dalı, İzmir, 9-10.
• Boşgelmez-Tınaz, G. (2003). Quorum Sensing in Gram-Negative Bacteria. Turkish Journal of Biology, 27, 85-93.
• Boyen, F., Eeckhaut, V., Van Immerseel, F., Pasmans, F., Ducatelle, R. & Haesebrouck, F. (2009). Quorum sensing in veterinary pathogens: Mechanisms, clinical importance and future perspectives. Veterinary Microbiology, 135, 187-195.
• Davies, R.L. & Frerichs, G.N. (1989). Morphological and biochemical differences among isolates of Yersinia ruckeri obtained from wide geographical areas. Journal of Fish Diseases, 12, 357-365.
• Defoirdt, T., Boon, N., Bossier, P. & Verstraete, W. (2004). Disruption of bacterial quorum sensing: an unexplored strategy to fight infections in aquaculture. Aquaculture, 240, 69-88.
• Donabedian, H. (2003). Quorum sensing and its relevance to infectious diseases. Journal of Infection 46, 207-214.
• Dong, Y., Zhang, X., Soo, H.L., Greenberg, P. & Zhang, L. (2005). The two-component response regulator PprB modulates quorum-sensing signal production and global gene expression in P. aeruginosa. Molecular Microbiology, 56, 1287-1301.
• Farrand, S.K. (1998). Conjugation in Rhizobiaceae. In: The Rhizobiaceae, Molecular Biology of Model Plant-Associated Bacteria (Spaink, H.P., Kondorosi, A. and Hooykaas, P.J.J., Eds.), 199-233. Kluwer Academic, Dordrecht.
• Fernández L., Prieto M. & Guijarro J.A. (2007). The iron- and temperature-regulated haemolysin YhlA is a virulence factor of Yersinia ruckeri. Microbiology, 153, 483-489.
• Frerichs, G.N. (1993). Isolation and identification of fish bacterial pathogens. In: Bacterial Diseases of Fish (ed. by V. Inglis, R.J. Roberts & N.R. Bromage), 270–272. Blackwell Scientific Publications, Oxford.
• Fussenegger, M. (2010). Synchronized bacterial clocks. Nature, News & Views, 463, 301-302.
• Gawande, B.N. & Patkar, A.Y. (2001). Purification and properties of a novel raw starch degrading cyclodextrin glycosyltransferase from Klebsiella pneumoniae AS-22. Enzyme and Microbial Technology, 22, 735-743.
• Hellingwerf, K.J. (2005). Bacterial observations: a rudimentary from of intelligence? Trends in Microbiology, 13(4), 152-158.
• Jangid, K., Kong, R., Patole, M.S. & Shouche, Y.S. (2007). luxRI homologs are universally present in the genus Aeromonas. BMC Microbiology, 7: 93, 1-11.
• Kastbjerg, V.G., Nielsen, K.F., Dalsgaard I., Rasch M., Bruhn J.B., Givskov M. & Gram L. (2007). Profiling acylated homoserine lactones in Yersinia ruckeri and influence of exogenous acyl homoserine lactones and known quorum-sensing inhibitors on protease production. Journal of Applied Microbiology. 102(2), 363-74.
• Kleerebezem, M., Quadri, L.E., Kuipers, O.P. & de Vos, V.M. (1997). Quorum sensing by peptide pheromones and two-component signal-transduction systems in gram-positive bacteria. Molecular Microbiology, 24, 895-904.
• Kumari, A., Pasini, P. & Daunert, S. (2008). Detection of bacterial quorum sensing N-acyl homoserine lactones in clinical samples. Analytical and Bioanalytical Chemistry, 391, 1619-1627.
• McClean, K.H., Winson, M.K., Fish, L., Taylor, A., Chhabra, S.R., Camara, M., Daykin, M., Lamb, J.H., Swift, S., Bycroft, B.W., Stewart, G.S.A.B. &Williams, P. (1997). Quorum sensing and Chromobacterium violeceum: exploitation of violacein production for the detection of N-acylhomoserine lactones. Microbiology, 143, 3703-3711.
• Moghaddam, M.M., Khodi, S. & Mirhosseini, A. (2014) Quorum Sensing in Bacteria and a Glance on Pseudomonas aeruginosa Clinical Microbiology: Open Access, 3(4),1-10.
• Ohman, D.E., Cryz, S.J. & Iglewski, B.H. (1980). Isolation and characterization of a P. aeruginosa PAO mutant that produces altered elastase. Journal of Bacteriology, 142, 836-842.
• Onwosi, C.O. & Odibo, F.J.C. (2012). Effects of carbon and nitrogen sources on rhamnolipid biosurfactant production by Pseudomonas nitroreducens isolated from soil. World Journal of Microbiology and Biotechnology, 28, 937-942, doi: 10.1007/s11274-011-0891-3.
• Polaina, J. & MacCabe, A.P. (2007). Industrial Enzymes: Structure. Function and Applications, Springer, The Netherlands.
• Salyers, A.A. & Whitt, D.D. (1994). Bacterial pathogenesis: a molecular approach. 1st ed. Washington, D.C: ASM Press, 260-268, USA.
• Sharma, A., Sahgal, M. & Johri, B.N. (2003). Microbial communication in the rhizosphere: Operation of quorum sensing. Current Science, 85(8), 1164-1172.
• Siegmund, I. & Wagner, F. (1991). New methods for detecting rhamnolipids excreted by Pseudomonas species during growth in mineral agar. BioTechniques, 5, 265-268.
• Swift, S., Lynch, M.J., Fish, L., Kirke, D.F., Tomas, J.M., Stewart, G.S.A.B. & Williams, P. (1999). Quorum Sensing-Dependent Regulation and Blockade of Exoprotease Production in Aeromonas hydrophila. Infection and Immunity, 67(10), 5192-5199.
• Swift, S., Throup, J.P., Williams, P., Salmond, G.P. & Stewart, G.S. (1994). Quorum sensing: a population-density component in the determination of bacterial phenotype. Trends in Biochemical Science, 21, 214-219.
• Temprano, A., Yugueros, J., Hernanz, C., Sánchez, M., Berzal, B., Luengo, J.M. & Naharro, G. (2001). Rapid identification of Yersinia ruckeri by PCR amplification of yruI-yruR quorum sensing. Journal of Fish Diseases, 24(5), 253-261.
• Tobback, E. (2009). Early pathogenesis of Yersinia ruckeri infections in rainbow trout (Oncorhynchus mykiss, Walbaum). Thesis submitted in fulfilment of the requirements for the degree of Doctor in Veterinary Sciences (PhD), Faculty of Veterinary Medicine, Ghent University.
• Turus, N. (2011). Alkali Soğukta Aktif Proteaz Üreticisi Bacillus sp. Suşlarının İzolasyonu, Enzim Üretimi, Karakterizasyonu ve Enzimin Biyoteknolojik Kullanım Olanakları Çukurova Üniversitesii, Fen Bilimleri Enstitüsü, Biyoteknoloji Anabilim Dalı, Yüksek Lisans Tezi, Adana, 92s.
• Ulusoy, S. (2007). Yoğun Bakım Ünitelerinden İzole Edilen Pseudomonas aeruginosa Suşlarında N-Açil Homoserin Lakton Üretiminin Araştırılması. Süleyman Demirel Üniversitesi, Fen Bilimleri Enstitüsü, Doktora Tezi, 100s, Isparta.
• Yamamoto, K., Zhang, Z.Z. & Kobayashi, S. (2000). Cycloamylose (cyclodextrin) glucanotransferase degrades intact granules of potato raw starch. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 48, 962-966.