Yeast prions
Abstract
Abstract
Prions are responsible for neurodegenerative diseases. Altered protein conformation induces normally folded proteins to adopt infective prion form. The prion protein appears to be responsible for different diseases with different pathologies. Propagating prions are viable in S. cerevisiae cells; therefore, these eukaryotic cells provide a unique system to study prion propagation and protein disaggregation to investigate prion phenomena. Several research groups work on prions and related diseases and S. cerevisiae is a tractable model. This review focuses on [PSI+], [URE3] and [RNQ+] prions.
Keywords: Prion, PSI, URE3, PIN, Sup35, Ure2, Rqn1
Özet
Maya prionları
Prionlar nörodejeneretif hastalıklardan sorumludurlar. Değişmiş protein konformasyonu normal proteinlerin enfektif prion haline geçmesini indükler. Prion protein farklı patolojideki hastalıkların oluşumundan sorumludur. Biriken prionlar S. cerevisiae hücrelerinde görselleştirilebilirler, bunun için bu ökaryotik hücreler prion konusunu araştırmada prion birikimi ve protein ayrışması için önemli bir sistem oluşturur. Birçok araştırma grubu prion ve ilgili hastalıkları çalışmaktadırlar ve S. cerevisiae uygun bir modeldir. Bu derleme [PSI+], [URE3] ve [RNQ+] prionları üzerine yoğunlaşmıştır.
Anahtar sözcükler: Prion, PSI, URE3, PIN, Sup35, Ure2, Rqn1
Keywords
References
- Tutar L., Tutar Y. Heat shock proteins; an overview. Curr Pharm Biotechnol. 2010 11:216-22.
- Weibezahn J., Schlieker C., Tessarz P., Mogk A., Bukau B. Novel insights into the mechanism of chaperone-assisted protein disaggregation. Biol. Chem. 2005 386: 739-744.
- Glover J.R., Lindquist S. Hsp104, Hsp70, and Hsp40: a novel chaperone system that rescues previously aggregated proteins. Cell 1998 94: 73-82.
- Jones G.W., Tuite M.F. Chaperoning prions: the cellular machinery for propagating an infectious protein? Bioessays 2005 27: 823-832.
- Guinan E, Jones G.W. Influence of Hsp70 chaperone machinery on yeast prion propagation. Protein Pept Lett. 2009 16: 583-586.
- Wickner R.B. [URE3] as an altered URE2 protein: evidence for a prion analog in Saccharomyces cerevisiae. 1994 264: 566-569.
- Brachmann A., Baxa U., Wickner R.B. Prion generation in vitro: amyloid of Ure2p is infectious. EMBO J. 2005 24: 3082-3092.
- King C.Y., Diaz-Avalos R. Protein-only transmission of three yeast prion strains. Nature 2004 428: 319-323.
Details
Primary Language
English
Subjects
-
Journal Section
-
Authors
Publication Date
April 5, 2013
Submission Date
April 5, 2013
Acceptance Date
-
Published in Issue
Year 2010 Volume: 1 Number: 3