BINDING MECHANISM OF CALCIUM AND SODIUM ION OF CavAb CHANNEL

Year 2015, Volume: 2 Issue: 2, 2 - 4, 30.01.2015

Turgut Baştuğ Murat Çavuş Serdar Kuyucak

Abstract

Voltage-gated  calcium  channels  are  the  primary  mediators  of  depolarization-induced  calcium entry into neurons [1]. While calcium channels are of critical importance to brain function, their inappropriate  expression  or  dysfunction  gives  rise  to  a  variety  of  neurological  disorders, including, pain, epilepsy, migraine, and ataxia.
Molecular dynamics methods are the only physically  valid methods for studying the structure function  relations  in  ion  channels.  Applications  of these  methods  to  sodium  and  calcium channels are presented, which illustrate the multi-ion nature of the permeation mechanism in selective biological channels (as shown in Figure 1).
In  this  study,  we  present  binding  energies  of  single  and  multi-ion  Na+  to  the  Ca++ channels.
Furthermore we interpret binding energies for constructing structure-function relationship of this channel.

Keywords

-

CavAb KANALINA KALSIYUM VE SODYUM İYONUNUN BAĞLANMA MEKANİZMASI

Abstract

Voltaj-kapılı  kalsiyum  kanalları,  nöronlara  kalsiyum  girişinin  birincil  düzenleyicileridir  [1].
Kalsiyum  kanalları  beyin  fonksiyonları  için  hayati  öneme  sahipken  onların  hasarı  veya bozuklukları; acı, epilepsi, migren, ataksi gibi birçok nörolojik hastalığa neden olur.
Moleküler dinamik metotlar iyon kanallarının yapı-fonksiyon ilişkilerini çalışmak için tek fiziksel olarak  geçerli  tekniktir.  Seçici  biyolojik  kanalların  geçiş  mekanizmasının  çok  iyonlu  doğasını gösteren sodyum ve kalsiyum kanalları bu yöntemlerin uygulamaları olarak sunulmuştur (Şekil 1’de gösterildi).
Bu  çalışmada,  Ca++ kanalı  için  tek  ve  çok  iyonlu  Na+ bağlama  enerjileri  sunuldu.  Ayrıca  bu kanalın yapı-fonksiyon ilişkisi oluşturmak için bağlanma enerjileri yorumlandı.

Keywords

-

References

• Tang, L., Gamal El-Din, T.M., Payandeh, J., Martinez, G.Q., Heard, T.M., Scheuer, T., Zheng, N., Catterall, W.A., Nature,505, 56-62, (2011).