Abstract
Metabolism of Adenosine Deaminase and Clinical Utility
Adenosine deaminase is an enzyme that catalyzes the hydrolytic degradation of adenosine and 2'-deoxyadenosine into inosine and 2'-deoxyinosine, respectively, in the purine degradation pathway. It is necessary for the proliferation and differentiation of lymphocytes and its biological activity is detected in T lymphocytes.
Two types of isoenzymes, namely ADAj and ADAg are present in the serum. Molecules such as inosine, deoxyinosine and guanosine competitively inhibit ADA. ADA activity increases in infections involving the immune system such as tuberculosis. Therefore, serum ADA activity level may be a useful criteria in the evaluation of immune function. The activity of this en2yme is diminished following the treatment of diseases affecting the immune system. The determination of ADA activity may provide useful information in the treatment and follow up of patients with immune disorders.
Adenozin deaminaz (E.C. 3.5.4.4; ADA; Adenozin aminohidrolaz) pürin yıkım yolunda adenozin ve 2'-deoksiadenozinin sırasıyla inozin ve ,2"-deoksiinozine hidrolitik yolla dönüşümünü katalizleyen bir enzimdir. Lenfosit proliferasyonu ve diferansiyeli için ihtiyaç duyulup, T lenfositlerde biyolojik aktivitesi tespit edilmiştir.
ADA'nın, serumda ADAj ve ADA2 formları halinde 2 tip izoenzimi bulunmaktadır. Adenozin deaminaz; inozin, deoksiinozin, guanozin vb. gibi maddelerle kompetetif olarak inhibisyon göstermektedir. Tüberküloz gibi bazı immun sistemi etkileyen enfeksiyon hastalıklarında ADA aktivitesi artmaktadır. Bu nedenle serum ADA aktivite düzeyi immun fonksiyonların değerlendirilmesinde uygun bir kriter olmaktadır.İmmuniteyi etkileyen hastalıklara! tedavileri sonrasında bu enzimin aktivitesinin düştüğü gözlenmiştir. ADA enzim aktivitesinin ölçülmesinin bazı immun hastalıkların tedavisinde ve takibinde klinik açıdan faydalı olabilmektedir.
Keywords
Details
| Primary Language | English |
|---|---|
| Journal Section | Basic Medical Sciences |
| Authors | |
| Publication Date | December 23, 2009 |
| Submission Date | November 12, 2009 |
| Published in Issue | Year 2002 Volume: 19 Issue: 2 |
Cite
This work is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.