Herein, it is aimed to perform some commercial liquid and solid laundry detergents, surfactants, oxidizing agent and pH/temperature studies of lipase from porcine pancreas. For this, optimum pH and temperatures of lipase were investigated in the range of pH 5-13 and temperature 30-80°C. The enzyme stability and compatibility were evaluated in the presence of 8 commercial laundry detergents, triton X-100, tween 20, tween 80, tergitol, sodium deoxycolate, sodium dodecyl sulfate and oxidizing agent H202 for 1 h at 40°C. Optimum pH and temperatures of enzymes was recorded pH 10 and 40°C, respectively. The findings revealed that lipase was generally stable in detergents and increased by more than 20% in liquid detergent 1 and 3 compared to the control. In addition, enzyme in triton X-100, tween 20, tween 80, and tergitol at 5%(v/v) concentration exhibited about 237%, 281%, 207% and 237% relative activities and activity at 5% H202(v/v) was inhibited by only about 13%. Consequently, pancreatic lipase can be a good choice in enzyme immobilization studies and various biotechnological purposes, especially in detergent applications.
Bu çalışmada domuz pankreasından elde edilen lipazın ticari sıvı ve katı deterjanlar, yüzey aktif maddeler, oksitleyici ajan ve pH/sıcaklık çalışmalarının gerçekleştirilmesi amaçlanmıştır. Bu amaçla enzimin optimum pH ve sıcaklık çalışmaları sırasıyla pH 5-13 ve sıcaklık 30-80°C aralıklarında araştırılmıştır. Enzimin 8 adet ticari çamaşır deterjanı, triton X-100, tween 20, tween 80, tergitol, sodyum deoksikolat, sodyum dodesil sülfat ve oksitleyici ajan H202 varlığında 1 saat ve 40°C’de stabilite ve uyumluluğu değerlendirildi. Elde edilen bulgulara göre lipaz deterjanlar içerisinde genel olarak stabildir ve kontrole göre sıvı deterjan 1 ve 3 içerisinde aktivitelerini %20’den fazla artırmıştır. Aynı zamanda enzim 5% (v/v) konsantrasyonda triton X-100, tween 20, tween 80, and tergitol varlığında sırasıyla yaklaşık 237%, 281%, 207% and 237% relative aktivite göstermiştir. Enzim aktivitesi %5 (v/v) H202 konsantrayonunda sadece yaklaşık %13 inhibe olmuştur. Sonuç olarak; pankreatik lipaz, enzim immobilizasyon çalışmaları ve özellikle deterjan uygulamaları olmak üzere çeşitli biyoteknolojik amaçlar için iyi bir seçenek olabilir.
Primary Language | English |
---|---|
Subjects | Chemical Engineering |
Journal Section | Research Articles |
Authors | |
Publication Date | July 6, 2022 |
Published in Issue | Year 2022 |
This work is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.