İmmobilize ve Serbest Lakkaz Enziminin Optimum Koşullarının Araştırılması ve Renk Giderme İşleminde Kullanımı

Haydar Altınok

doi:10.29137/umagd.508095

TR EN

İmmobilize ve Serbest Lakkaz Enziminin Optimum Koşullarının Araştırılması ve Renk Giderme İşleminde Kullanımı

Abstract

Bu çalışmada Tramates versicolor dan elde edilen Laccase enzimi (L), poli(N-izopropilakrilamit)-kalsiyum aljinat (P(NIPA)-CaAlj) taneciklerine hapsetme yöntemi ile immobilize edildi. İmmobilize enzimin özellikleri ve enzimatik renk giderme işlemlerinde kullanımı araştırıldı ve serbest enzim ile karşılaştırıldı. Michaelis-Menten sabiti (Km) ve maksimum reaksiyon hızı (Vmax) değerleri sırasıyla serbest enzim için 1,70x10^-2 mM ve 2,08x10^-3 mM.dak^-1 olarak bulundu. İmmobilize enzim için Km ve Vmax değerleri de sırasıyla 4,80x10^-2mM ve 8,70 x 10^-3 mM.dak^-1 olarak bulundu. Optimum pH değerleri serbest enzim için 5,0 ve immobilize enzim için 6,0 olarak belirlendi. Optimum sıcaklık sırasıyla serbest lakkaz ve immobilize lakkaz için 40^oC ve 45^oC olarak belirlendi. 4 ^oC tutulan serbest lakkazın 30 günlük depolama sonrasında orijinal aktivitesinin % 60'ı koruduğu bulunurken aynı koşullarda tutulan immobilize enzimin ise orijinal aktivitesinin% 83’ ünü koruduğu bulundu. İmmobilize enzimin 10 kez tekrar kullanım sonrasında orijinal aktivitesinin % 77'sini koruduğu bulunmuştur. Metil oranjın renginin giderilmesinde, serbest lakkaz ve immobilize lakkaz için renk giderme yüzdeleri sırasıyla %73 ve %70 olarak bulundu

Keywords

Lakkaz,immobilizasyon,hapsetme,kalsiyum-aljinat,N-izopropilakrilamit,renk giderme

References

Al-Adhami, A.J.H., Bryjak, J., Markiewicz, B.G., Chozch, W.P., (2002). Immobilization of wood-rotting fungi laccases on modified cellulose and acrylic carriers. Process Biochem, 37: 1387-1394.
Bamforth, S.M., Singleton, I., (2005). Bioremediation of polycyclic aromatic hydrocarbons: current knowledge and future directions. J Chem Technol Biotechnol 80: 723–736.
Curulli A., Cusma A., Kaciulis S., Padeletti G., Pandolfi L., Valentini F., Vitocelli M., (2006). Immobilization of GOD and HRP enzyme on nanostructured substrates. Surf. Interface Anal., 38 478–481.
D’Annibale, A., Stazi, A., Vinciguerra, S.R. and Giovannozzi, V.G., (2000). Oxirane-immobilized Lentinula edodes laccase: stability and phenolics removal efficiency in olive mill wastewater. Biotechnol, 77: 265-273.
Davis, S., and Burns, R. G. (1990). Decolorization of phenolic effluents by soluble and immobilized phenol oxidases. Appl. Microbiol. Biotechnol. 32, 721–726.
Davis, S., and Burns, R. G. (1992). Covalent immobilization of laccase on activated carbon for phenolic effluent treatment. Appl. Microbiol. Biotechnol. 37, 474–479.
Fang, H., Huang, J., Ding, L., Li, M., Chen, Z., (2009). Preparation of magnetic Chitosan nanoparticles and immobilization of Laccase. Journal of Wuhan University of Technology-Mater. Sci. Ed.Feb. 24 (1).
Freire, R.S., Durán, N., Kubota, L.T., (2001). Effects of fungal laccase immobilization procedures for the development of a biosensor for phenol. Talanta, 54: 681-686.
Gianfreda, L., Xu, F., and Bollag, J. M. (1999). Laccases: A Useful Group of Oxidoreductive Enzymes. Bioremediat. J. 3, 1–26.
Gokgoz M. and Altinok H., (2012). Immobilization of laccase on polyacrylamide and polyacrylamide - κ - carragennan-based semi-interpenetrating polymer networks. Artificial Cells, Blood Substitutes, and Biotechnology, 40 326–330.

Gomez, J., Pazos, M., Couto,R., Sanroman, M., (2005). Chestnut shell and barley bran as potential substrates for lacasse production by Corilopsis rigida under solid-state conditions. Journal of Food Engineering, 68: 315-319.
Hu, X., Zhau, X. and Hwang, H., (2007). Comparative study of immobilized Trametes versicolor laccase on nonoparticles and kaolinite. Chemosphere, 66: 1618-1626.
Hublik, G. and Schinner, F., (2000). Characterization and immobilization of the Laccase from Pleuratus ostreatus and its use for the continuous elimination of fenolic pollutants. Enzyme Microb Tech, 27: 330-336.,
Leonowicz, A., Grzywnowicz, K., (1981). Quantitative estimation of laccase forms in some white-rot fungi using syringaldazine as a substrate. Enzyme Microb Tech, 3: 55-58.
Luterek, J., Gianfreda, L., Wojtas-Wasilewska, M., Cho, N., Rogalski, J.,Jaszek, M.,Malarczyk, E.,Staszczak, M.,Fink Boots, M., Leonowicz, A., (1998). Activity of free and immobilized extracellular Cerrena unicolor Laccase in water miscible organic solvents. Cat. Inist, 52: 589-595.
Makas Y.G. , Kalkan N.A., Aksoy S., Altinok H., Hasirci N., (2010). Immobilization of laccase in -carrageenan based semi-interpenetrating polymer Networks. Journal of Biotechnology, 148 216–220.
Milstein, O., Haars, A., Majerczyck, A., Trojanowski, J., Tautz, D., Zanker, H., Hu¨ ttermann, A. (1988). Removal of Chlorophenols and Chlorolignins from Bleaching Effluent by Combined Chemical and Biological Treatment. Water Sci. Technol. 20, 161–170.
Moldes, D., Gallego, P., Couto, R. and Sanroman, A., (2003). Grape seeds: the best lignocellulosic waste to produce laccase by solid state cultures of Trametes hirsute. Biotechnology Letters, 25: 491-495.
Nicell, J.A., Al-Kassim, L., Bewtra, JK., Taylor, KE.,( 1993). Wastewater treatment by enzyme catalysed polymerization and precipitation. Biodeterior Abstr 7: 1–8.
Quan, D., Shin, W. (2004). Amperometric detection of Catechol and Catecholamines by immobilized Laccase from DeniLite. Electroanalysis, 16 (19).
Shuttleworth, K. L., ve Bollag, J. M. (1986). Soluble and immobilized laccase as catalysts for the transformation of substituted phenols. Enzym. Microb. Technol. 8, 171–177.
Solna´, R., Petr, S.,, (2005). Amperometric flow-Injection determination of phenolic compounds using a biosensor with immobilized Laccase, Peroxidase and Tyrosinase. Electroanalysis 17 (23): 2137–2146.
Yamak, O., Kalkan, N.A., Aksoy, S., Altınok, H., Hasırcı, N. (2009). Semi-interpenetrating polymer networks (semi-IPNs) for entrapment of laccase and their use in Acid Orange 52 decolorization. Process Biochem. 44, 440–445.
Zawisza, I., Rogalsky, J., Opallo, M., (2006). Electrocatalytic reduction of dioxygen by redox mediator and laccase immobilized in silicate thin film. J Electroanal Chem, 588: 244-252.

Details

Primary Language

Turkish

Subjects

-

Journal Section

Research Article

Authors

Haydar Altınok ^*
0000-0002-0043-9385
Türkiye

Publication Date

January 31, 2019

Submission Date

January 4, 2019

Acceptance Date

January 17, 2019

Published in Issue

Year 2019 Volume: 11 Number: 1

DOI

https://doi.org/10.29137/umagd.508095

IZ

https://izlik.org/JA88TK86NA

APA

Altınok, H. (2019). İmmobilize ve Serbest Lakkaz Enziminin Optimum Koşullarının Araştırılması ve Renk Giderme İşleminde Kullanımı. International Journal of Engineering Research and Development, 11(1), 153-162. https://doi.org/10.29137/umagd.508095

AMA

1.Altınok H. İmmobilize ve Serbest Lakkaz Enziminin Optimum Koşullarının Araştırılması ve Renk Giderme İşleminde Kullanımı. IJERAD. 2019;11(1):153-162. doi:10.29137/umagd.508095

Chicago

Altınok, Haydar. 2019. “İmmobilize Ve Serbest Lakkaz Enziminin Optimum Koşullarının Araştırılması Ve Renk Giderme İşleminde Kullanımı”. International Journal of Engineering Research and Development 11 (1): 153-62. https://doi.org/10.29137/umagd.508095.

EndNote

Altınok H (January 1, 2019) İmmobilize ve Serbest Lakkaz Enziminin Optimum Koşullarının Araştırılması ve Renk Giderme İşleminde Kullanımı. International Journal of Engineering Research and Development 11 1 153–162.

IEEE

[1]H. Altınok, “İmmobilize ve Serbest Lakkaz Enziminin Optimum Koşullarının Araştırılması ve Renk Giderme İşleminde Kullanımı”, IJERAD, vol. 11, no. 1, pp. 153–162, Jan. 2019, doi: 10.29137/umagd.508095.

ISNAD

Altınok, Haydar. “İmmobilize Ve Serbest Lakkaz Enziminin Optimum Koşullarının Araştırılması Ve Renk Giderme İşleminde Kullanımı”. International Journal of Engineering Research and Development 11/1 (January 1, 2019): 153-162. https://doi.org/10.29137/umagd.508095.

JAMA

1.Altınok H. İmmobilize ve Serbest Lakkaz Enziminin Optimum Koşullarının Araştırılması ve Renk Giderme İşleminde Kullanımı. IJERAD. 2019;11:153–162.

MLA

Altınok, Haydar. “İmmobilize Ve Serbest Lakkaz Enziminin Optimum Koşullarının Araştırılması Ve Renk Giderme İşleminde Kullanımı”. International Journal of Engineering Research and Development, vol. 11, no. 1, Jan. 2019, pp. 153-62, doi:10.29137/umagd.508095.

Vancouver

1.Haydar Altınok. İmmobilize ve Serbest Lakkaz Enziminin Optimum Koşullarının Araştırılması ve Renk Giderme İşleminde Kullanımı. IJERAD. 2019 Jan. 1;11(1):153-62. doi:10.29137/umagd.508095

Kırıkkale University, Faculty of Engineering and Natural Science, 71450 Yahşihan / Kırıkkale, Türkiye.

ijerad@kku.edu.tr

İmmobilize ve Serbest Lakkaz Enziminin Optimum Koşullarının Araştırılması ve Renk Giderme İşleminde Kullanımı

İmmobilize ve Serbest Lakkaz Enziminin Optimum Koşullarının Araştırılması ve Renk Giderme İşleminde Kullanımı

Abstract

Keywords

Investigation of the optimum conditions of immobilized and free laccase enzyme and its use in decolorization process

Abstract

Keywords

References

Details

Primary Language

Subjects

Journal Section

Authors

Publication Date

Submission Date

Acceptance Date

Published in Issue

DOI

IZ

Cite