Laktobasil Cinsi Bakterilerin Hücre İçi ve Hücre Dışı Folat Üretimi ile β-Glukozidaz ve β-Galaktozidaz Enzim Üretimleri Arasındaki İlişki

Abstract

Bu çalışmada, tavuk gastrointestinal sisteminden elde edilen 25 laktobasil izolatının β-glukozidaz, β-galaktozidaz enzim aktiviteleri ve hücre içi/hücre dışı folat üretim miktarları belirlenmiştir. İzolatların, β-glukozidaz ve β-galaktozidaz aktiviteleri sırasıyla, 0.42 U/mg-7.40 U/mg ve 0.06 U/mg-6.35 U/mg arasında değişirken, hücre içi folat üretimleri 10.1 μg/L-124.2 μg/L, hücre dışı folat üretimleri ise 4.2 μg/L-121.0 μg/L arasında değişkenlik göstermiştir. Çalışmada, farklı parametrelerin (pH, sıcaklık) β-glukozidaz/β-galaktozidaz enzim aktivitesi ve hücre içi/dışı folat üretimleri üzerindeki etkisi incelenmiştir. İzolatların hem enzim aktivitelerinin hem de hücre içi/hücre dışı folat üretimi için optimum pH’nın 6.2, sıcaklığın 37°C olduğu tespit edilmiştir.

Keywords

• Laktobasil
• β-glukozidaz
• β-galaktozidaz
• folat

The Relationship Between Intracellular and Extracellular Folate Production and β-Glucosidase and β-Galactosidase Enzyme Production of Lactobacillus Genus Bacteria

Abstract

In this study, β-glucosidase, β-galactosidase enzyme activities, and intracellular/extracellular folate production amounts of 25 lactobacillus isolates obtained from the chicken gastrointestinal tract were determined. While the β-glucosidase and β-galactosidase activities of the isolates ranged between 0.42 U/mg-7.40 U/mg and 0.06 U/mg-6.35 U/mg, respectively, their intracellular folate production was 10.1 μg/L-124.2 μg/L, extracellular folate production varied between 4.2 μg/L-121.0 μg/L. The study examined the effects of different parameters (pH, temperature) on β-glucosidase/β-galactosidase enzyme activity and intra/extracellular folate production. It was designated that the optimum pH for both enzyme activities, intracellular/extracellular folate production of the isolates was 6.2, the temperature was 37°C.

Keywords

• Lactobacillus
• β-glucosidase
• β-galactosidase
• folate

References

1. Arcus. V. L.. van der Kamp. M. W.. Pudney. C. R.. Mulholland. A. J. (2020) Enzyme evolution and the temperature dependence of enzyme catalysis. Curr. Opin. Struct. Biol. 65:96-101. doi:10.1016/j.sbi.2020.06.001.
2. Asanuma. D.. Sakabe. M.. Kamiya. M.. Yamamoto. K.. Hiratake. J.. Ogawa. M.. Kosaka. N.. Choyke. P.L.. Nagano. T.. Kobayashi. H.. Urano. Y. (2015) Sensitive beta-galactosidase-targeting fluorescence probe for visualizing small peritoneal metastatic tumours in vivo. Nat. Commun 6:6463. doi: 10.1038/ncomms7463.
3. Aswathy. R. G.. Ismail. B.. John. R. P.. Nampoothiri. K. M. (2008) Evaluation of the probiotic characteristics of newly isolated lactic acid bacteria. Appl. Biochem. Biotechnol. 151:244-255. doi:10.1007/s12010-008-8183-6.