Şap Hastalıklı Besi Sığırlarında Salya ve Eritrosit Arginaz Aktiviteleri

Yıl 2010, Cilt: 21 Sayı: 2 , 91 - 93 , 01.06.2010

Mustafa İssi Fatih Mehmet Kandemir Onur Başbuğ Yusuf Gül Necmi Özdemir

https://izlik.org/JA68YG56CT

Öz

Anahtar Kelimeler

-

Şap Hastalıklı Besi Sığırlarında Salya ve Eritrosit Arginaz Aktiviteleri

https://izlik.org/JA68YG56CT

Öz

Bu çalışmada şap hastalığı teşhisi konan sığırların salya ve eritrosit arginaz aktivitelerinin belirlenmesi ve hastalıkta bu enzim aktivitesinin belirleyici bir özelliğinin olup olmadığının araştırılması amaçlanmıştır. On sağlıklı (kontrol grubu) ve 10 şap hastalıklı olmak üzere toplam 20 besi sığırı araştırma materyalini oluşturdu. Eritrosit ve salyadaki arginaz aktivitesi tiyosemikarbaziddiasetilmonoksim üre (TDMU) metodu kullanılarak ölçüldü. Eritrosit hemoglobin miktarı siyanomethemoglobin oluşumu esasına dayalı Drabkin yöntemi, salyadaki protein miktarı ise Lowry metoduna göre saptandı. Sonuç olarak; şap hastalıklı sığırların eritrosit ve salya arginaz aktiviteleri kontrol gurubundaki hayvanlara göre önemli derecede (P

Anahtar Kelimeler

Şap hastalığı , Sığır , Salya , Eritrosit , Arginaz aktivitesi

Kaynakça

• Agarwal PK, Agarwal KN, Agarwal DK (1984). Biochemical changes in saliva of malnourished children. Am J Clin Nutr, 39 (2), 181-184.
• Akerstrom S, Mousavi-Jazi M, Klingstrom J, Leijon M, Lundkvist A, Mirazmi A (2005). Nitric oxide inhibits the replication cycle of severe acute respiratory syndrome coronavirus. J Virol, 79, 1966- 1969.
• Anon. (2007). Foot and mouth disease, September 24, 2007, Web erişimi: www.cfsph.iastate.edu/Factsheets/pdfs/foot_and_mouth_ disease.pdf, Erişim tarihi: 10 Mart 2010.
• Aytuğ CN, Alaçam E, Görgül S, Gökçen H, Tuncer ŞD, Yılmaz K (1991). Sığır hastalıkları. Revize edilmiş ve genişletilmiş ikinci baskı. Tüm Veteriner Hayvancılık ve Veteriner Hizmetleri San Tic Ltd Şti Yayın No: 3, İstanbul.
• Bachetti T, Comini L, Francolini G, Bastianon D, Valetti B, Casdei M, Grigolato PG, Suzuki H, Finazzi D, Albertini A, Curello S, Ferrari R (2004). Arginase pathway in human endothelial cells in pathophysiological conditions. J Mol Cell Cardiol, 37 (2), 515-523.
• Benenica F, Courreges MC (1999). Nitric oxide and macrophage antiviral extrinsic activity. Immunology, 98, 363-370.
• Bi Z, Reis CS (1995). Inhibition of vesicular stomatitis virus infection by nitric oxide. J Virol, 69, 2208-2213.
• Charnsilpa W, Takhampunya R, Endy TP, Mammen MP Jr, Libraty DH, Ubol S (2005). Nitric oxide radical suppresses replication of wild-type dengue 2 viruses in vitro. J Med Virol, 77, 89-95.
• Colombo JP, Konarska L (1984). Arginase. In: Methods of enzymatic analysis, Bergmeyer HU (Ed), 3rd ed, 285-294, Verlag Chemie, Weinheim.
• Cook HT, Jansen A, Lewis S, Largen P, O’Donnell M, Reaveley D, Cattel V (1994). Arginine metabolism in experimental glomerulonephritis: Interaction between nitric oxide synthase and arginase. Am J Physiol, 267 (4 Pt 2), F646-653.
• Cuervo H, Pineda MA, Aoki MP, Gea S, Fresno M, Girones N (2008). Inducible nitric oxide synthase and arginase expression in heart tissue during acute trypanosoma cruzi infection in mice: arginase I is expressed in infiltrating CD68+ macrophages. J Infect Dis, 197 (12), 1772-1782.
• Frankel S, Reitman S, Sonnenwirth AC (1970). Grandwohl’s Clinical Laboratory Methods and Diagnosis. Seventh edition, The CV Mosby Company, Saint Lewis.
• Geyer JW, Dabich D (1971). Rapid method for determination of arginase activity in tissue homogenates. Anal Biochem, 39 (2), 412-417.
• Guoyao WU, Sidney M. Morris JR (1998). Arginine metabolsim: nitric oxide and beyond. Biochem J, 336, 1-17.
• Gül Y (2006). Geviş Getiren Hayvanların İç Hastalıkları (Sığır, Koyun- Keçi). II. Baskı. Medipres Matbaacılık Ltd. Şti., Malatya.
• Kandemir FM, Özdemir N (2009). Koyun dalak doku arginazının bazı kinetik özellikleri. Kafkas Üniv Vet Fak Derg, 15 (4), 553-559.
• Kaplan LA (1987). Urea. “Methods in Clinical Chemistry”. Pesce AJ, Kaplan LA (Eds). The CV Mosby Company, Toronto. pp 22-27.
• Leu SY, Wang SR (1992). Clinical significance of arginase in colorectal cancer. Canser, 70 (4), 733-736.
• Li P, Yin YL, Li DF, Kim SW, Wu G (2007). Amino acids and immune function. Br J Nutr, 98, 237-252.
• Lin YL, Huang YL, Ma SH, Yeh CT, Chiou SY, Chen LK, Liao CL (1997). Inhibition of Japanes encephalitis virus infection by nitric oxide: antiviral effect of nitric oxide on RNA virus replication. J Virol, 71, 5227-5235.
• Lowry OH, Rosenbrough NJ, Farr AL, Randall RJ (1951). Protein measurements with the folin phenol reagent. J Biol Chem, 193 (1), 265-275.
• Mohamed SA, Fahmy AS, Mohamed TM, Hamdy SM (2005). Urea cycle of Fasciola gigantica: Purification and characterization of arginase. Comp Biochem Phys B, 142 (3), 308-316.
• Remond M, Kaiser C, Lebreton F (2002). Diagnosis and screening of foot-and-mouth disease. Comp Immonol Microbiol Infect Dis, 25, 309-320.
• Schimke RT (1982). Adaptive characteritics of urea cycle enzymes in the rat. J Biol Chem, 237 (2), 459-468.
• Smith BP (2009). Large Animal Internal Medicine. 4th ed. Mosby, Elsevier, St. Louis, Missouri.
• Wu G, Meininger CJ (2002). Regulation of nitric oxide synthesis by dietary factors. Ann Rev Nutr, 22, 61-86.
• Xing Z, Schat KA (2000). Inhibitory effects of nitric oxide and gamma interferon on in vitro and in vivo replication of Marek’s disease virus. J Virol, 74, 3605-3612.