İneklerde Seksüel Siklusun Farklı Dönemlerinde Uterus Arginaz Seviyelerinin Araştırılması

Yıl 2012, Cilt: 23 Sayı: 1, 15 - 17, 01.03.2012

Murat Yüksel Fatih Mehmet Kandemir Hüseyin Deveci Necmi Özdemir

Öz

Anahtar Kelimeler

-

İneklerde Seksüel Siklusun Farklı Dönemlerinde Uterus Arginaz Seviyelerinin Araştırılması

Öz

Bu çalışma ineklerde seksüel siklusun farklı dönemlerinde uterus arginaz seviyelerinin belirlenmesi amacıyla yapıldı. Çalışmanın materyalini yaşları 3-7 arasında değişen, farklı ırktan toplam 40 inek uterusu oluşturdu. Uterus örnekleri düzenli olarak kesim yapılan yerel bir mezbahadan temin edildi. Kesimden hemen sonra genital organlar inspeksiyonla muayene edilerek iç genital organlarında herhangi bir patolojik lezyon gözlenmeyen hayvanlara ait uterus örnekleri çalışmaya dahil edildi. Hayvanların seksüel siklus dönemi, ovaryumlar ve uterus muayene edilerek belirlendi. Uterus doku arginaz aktivitesi Tiyosemikarbazid-Diasetil Monoksim Üre (TDMU) metodu ile spektrofotometrik olarak ölçüldü. Uterus arginaz düzeyleri proöstrüs döneminde 0.56±0.19 U/mg protein, östrüs döneminde 0.68±0.23 U/mg protein, metöstrüs döneminde 0.59±0.21 U/mg protein, diöstrüs döneminde ise 0.50±0.12 U/mg protein olarak belirlendi. Elde edilen değerler arasındaki farkın istatistiksel olarak önemli olmadığı (P > 0.05), ancak değerlerin seksüel siklus dönemlerine göre sayısal farklılıklar gösterdiği tespit edildi. Özellikle östrüs döneminde doku arginaz düzeyinin yükseldiği gözlendi. Sonuç olarak, ineklerde östrüs siklusunun farklı dönemlerinde uterus dokusu arginaz seviyeleri arasında bir farklılığın olmadığı görüldü

Anahtar Kelimeler

İnek, Östrüs Siklusu, Uterus, Arginaz

Kaynakça

• Ash DE (2004). Structure and function of arginase. ASN, 22, 2760‐2764.
• Bearden JH, Fuquay JW, Willard ST (2004). The estrous cycle In: Applied Animal Reproduction, 61-73, Pearson Prentice Hall, USA.
• Bivalacqua TJ, Hellstrom WJ, Kadowitz PJ, Champion HC (2001). Increased expression of arginase II in human diabetic corpua cavernosum: In diabetic-associated erectile dysfunction. Bioch Biophys Re Commun, 283, 923-927.
• Burnett AL (1997). Nitric oxide in the penis: Physiology and pathology. J Urol, 157, 320-324.
• Cama E (2003). Human arginase II: Crystal structure and physiological role in male an female sexual arousal. Biochem, 42, 8445-8451.
• Cook HT, Jansen A, Lewis S, Largen P, O’Donnell M, Reaveley D, Cattel V (1994). Arginine metabolism in experimental glomerulonephritis: Interaction between nitric oxide synthase and arginase. Am J Physiol Renal Physiol, 267, 646‐653.
• Erdost H (2008). Dişi genital sistem In: Veteriner Özel Histoloji, Özer A (Ed), 234, Nobel Yayın Dağıtım Tic Ltd Şti, Ostim-ANKARA.
• Geyer JW, Dabich D (1971). Rapid method for determination of arginase activity in tissue homogenates. Anal Biochem, 39, 412‐417.
• Greenberg DM (1960). Enzymes of urea cycle. In: Enzymes, Boyer PD, Lardy H, Myrback K (Eds), Academic Press, New York.
• Hanzen CH, Pietrose M, Scenczi O, Drost M (2000). Relative accuracy of the identification of ovarian structures in the cow by ultrasonography and palpation per rectum. Vet J, 159, 161–170.
• Holyle CHV, Stones RW, Robson T, Whitel YK, Burnstock G (1996). Innervation of vasculature and microvasculature of the human vagina by NOS and neuropeptide- containing nerves. J Anat, 188, 633-644.
• Igarashi K, Kashiwagi K (2010). Modulation of cellular function by polyamines. Int J Biochem Cell Biol, 42, 39–51.
• Ireland JJ, Murphee RL, Coulson PB (1980). Accuracy of predicting stages of bovine estrous cycle by gross appearance of the corpus luteum. J Dairy Sci, 63, 155-160.
• Kandemir FM, Özdemir N (2009). Some kinetic properties of arginase in sheep spleen tissue. Kafkas Univ Vet Fak Derg, 15(4), 553–559.
• Kepka‐Lenhart D, Ash DE, Morris SM (2008). Determination of mammalian arginase activity. Metho Enzymol, 440, 221‐230.
• Keskinege A, Elgun S, Yilmaz E (2001). Possible implications of arginase and diamine oxidase in prostatic carcinoma. Cancer Detect Prev, 25, 76–79.
• Kocna P, Fric P, Zavoral M, Pelech T (1996). Arginase activity determination. A marker of large bowel mucosal proliferation. Eur J Clin Biochem, 34, 619–623.
• Lowry OH, Rosenbrough NJ, Farr AL, Randall RJ (1951). Protein measurements with the folin phenol reagent. J Biol Chem, 193, 265- 275.
• Mendez JD, Sosa A, Palomar-Morales M (2002). Effect of L-arginine on arginase activity in male accessory sex glands of alloxan treated rats. Reprod Toxicol, 16, 809-813.
• Moreno‐Vivian C, Soler G, Castillo F (1992). Arginine catabolism in the phototophic bacterium Rhodobactercapsulatus E1F1. Eur J Biochem, 204, 531‐537.
• Pineda MH (2003). Female reproductive system. In: McDonald’s Veterinary Endocrinology and Reproduction, Pineda MH, Dooley MP (Eds.), 296-300, Iowa State Press, Iowa.
• Razmi N, Jelodar GA, Nazifi S, Dehghani A (2005). Arginase status in cattle reproductive system. Vet Arhiv, 75, 31-38.
• Spector EB, Rice SCH, Cederbaum SD (1983). Immunologic studies of arginase in tissues of normal human adult and arginase‐deficients patients. Pediatr Res, 17, 941‐944.
• Thomas T, Thomas TJ (2001). Polyamines in cell growth and cell death: Molecular mechanisms and therapeutic applications. Cell Mol Life Sci, 58, 244–258.
• Wilson L (2003). Arginase inhibitors touted as potential drug target for sexual dysfunction. Biochem, 81, 9.
• Yallampalli C, Dongy YL (2000). Estradiol-17 inhibits nitric oxide synthase (NOS)-II and stimulates NOS-III gene expression in the rat uterus. Biol Reprod, 63, 34-41.
• Yu H, Yoo PK, Aguirre CC, Tsoa RW, Kern RM, Grody WW (2003). Widespread expression of arginase I in mouse tissues: Biochemical and physiological implications. J Histoch Cytoch, 51, 1151–1160.