Thioredoxin reductase TrxR, EC 1.6.4.5 is a homodimeric flavoenzyme that catalyzed the reduction of the thioredoxin Trx . It has been characterized in many bacteria and mammalian organism and categorized under two different types: bacterial and mammalian. Mammalian TrxRs contain an essential selenocysteine residue in the conserved C-terminal sequence. Mammalian TrxRs have three isoforms; cytosolic, mitochondrial and testis-specific. TrxR3, as testis-specific form, have different property than the other mammalian TrxRs. TrxR is involved in many cellular functions including DNA synthesis, redox signaling, antioxidative defence, selenium metabolism and regulation of apoptosis. Because of the many known functions, it is not surprising that this enzyme is a major subject of the many research. TrxR has been purified and characterized from a wide variety of species by using ion-exchange and affinity chromatographies. Notably, TrxR is a target enzyme for cancer drug research due to the relation with apoptosis. In this review we will present the intra- and extracellular biochemical functions of the enzyme and important medical applications in drug development.
Tiyoredoksin redüktaz tiyoredoksinin indirgenmesini katalizleyen homodimerik bir flavoenzimdir. Enzim birçok organizmada karakterize edilmiş ve bakteri ve memeli olmak üzere iki sınıfta toplanmıştır. Memeli TrxR C-ucu aminoasit dizisinde selenosistein içerir. Sitozolde, mitokondride ve testiste olmak üzere memeli TrxR’ nin üç izoformu bulunur. TrxR’ nin DNA sentezi, redoks sinyali, antioksidatif savunma, selenyum metabolizması ve apoptozun düzenlenmesinde önemli fonksiyonları vardır. Bu nedenle birçok araştırmaya konu olmaktadır. TrxR iyon değiştirici ve afinite kromatografileri kullanılarak çeşitli türlerden saflaştırılmış ve karakterize edilmiştir. Özellikle apoptozdaki fonksiyonundan dolayı kanser araştırmaları için hedef proteindir. Bu derlemede, enzimin hücre içi ve dışındaki biyokimyasal fonksiyonları ve ilaç geliştirme alanındaki medikal önemi sunulmaktadır
Primary Language | English |
---|---|
Journal Section | Research Article |
Authors | |
Publication Date | January 1, 2011 |
Published in Issue | Year 2011 Volume: 39 Issue: 1 |
HACETTEPE JOURNAL OF BIOLOGY AND CHEMİSTRY
Copyright © Hacettepe University Faculty of Science