Metal toxicity causes oxidative stress in fish. This situation is a potential risk factor for humans and other living feeding on contaminated fish. In this study, the inhibition effects of heavy metals on carbonic anhy- drase enzyme from the corb fish gill were investigated. The carbonic anhydrase enzyme was purified from gill of corb fish with a specific activity of 2093,9 EUmg−1 and 86,51% yield and approximately 160 fold using Sep- harose 4B–L-tyrosine sulfanilamide affinity chromatography method. SDS–polyacrylamide gel electrophoresis showed a single band corresponding to a molecular weight of approximately 30,8 kDa. Inhibitory effects of metals Ag+, Cu2+, Pb2+, Zn2+, Cd2+, Ni2+ on CA activity were determined at different concentrations using the hydratase method under in vitro conditions. Consequently, in vitro inhibition rank order was determined as Ag+> Cu2+> Pb2+> Zn2+ > Cd2+> Ni2+. From these results, we showed that Ag+ is the most potent inhibitor of CA enzyme.
S Metal toksisitesi balıklarda oksidatif strese sebep olur. Bu durum insanlar ve diğer balık tüketen canlılar için potansiyel bir risk faktörüdür. Bu çalışmada minekop balığı solungacından saflaştırılan karbonik anhidraz enzimi üzerine bazı ağır metallerin inhibisyon etkileri incelendi. Minekop balığı solungacından, karbonik anhidraz, Sepharose 4B–L-tyrosin sulfanilamit afinite kolonu kullanılarak 2093,9 EUmg−1 spesifik aktiviteyle ve 86,51% verimle yaklaşık 160 kat saflaştırıldı. SDS-poliakrilamid jel elektroforezinde tek band gözlendi ve buradan enzimin molekül kütlesi yaklaşık olarak 30,8 kDa olarak belirlendi. Bazı ağır metallerin Ag+, Cu2+, Pb2+, Zn2+, Cd2+, Ni2+ CA enzimi aktivitesi üzerine etkileri hidrataz metodu kullanılarak in vitro olarak incelendi. Sonuç olarak, ağır metallerin inhibisyon etkileri Ag+> Cu2+> Pb2+> Zn2+ > Cd2+> Ni2+ şeklinde belirlendi. Bu sonuçlar Ag+’nın en önemli potansiyel CA inhibitörü olduğunu gösterdi
Primary Language | English |
---|---|
Journal Section | Research Article |
Authors | |
Publication Date | November 1, 2014 |
Published in Issue | Year 2014 Volume: 42 Issue: 4 |
HACETTEPE JOURNAL OF BIOLOGY AND CHEMİSTRY
Copyright © Hacettepe University Faculty of Science