TEKSTİL ATIK SUYUNDA HRP-CLEA İLE HİDROJEN PEROKSİDİN GİDERİLMESİ İÇİN ÖLÇEK BÜYÜTME TASARIMININ MODELLENMESİ VE SİMÜLASYONU
Öz
Hidrojen peroksit tekstil endüstrisinde ağartıcı olarak kullanılan kuvvetli bir oksidant kimyasaldır ve çevreye verilmeden önce sulardan giderilmesi önemlidir. Peroksidaz (YTP) enziminin oksitleyici substratı hidrojen peroksittir. Yapılan bu çalışmada, hidrojen peroksitin giderilmesinde YTP enziminin çapraz bağlı agregatlar şeklinde immobilize edilmiştir ve çapraz bağlayıcı ajan olarak glutaraldehit (GA) kullanılmıştır. Serbest ve agregat formundaki enzimlerin kinetik parametreleri hesaplanmıştır. Serbest peroksidaz enziminin kinetic sabitleri hesaplandığında doygunluk sabiti 0,06965 mmol H2O2/L ve, maksimum özgül hız sabiti νm değeri ise 0.0232 mmol H2O2/L dk olarak bulunmuştur. Boyasız hidrojen peroksitli atık suda YTP-ÇBEA’nın (Çapraz Bağlı Enzim Agregatları) Km doygunluk sabiti 0,00625 mmol H2O2/L, maksimum özgül hız sabiti νm değeri ise 0.0699 x 10 -3 mmol H2O2/L dk olarak hesaplanmıştır. Oksidasyon işlemlerinde YTP-ÇBEA ile 15 dk içinde % 100 H2O2 uzaklaştırma sağlanmıştır. H2O2 (0,02M) içeren atık suda giderimin beş dakikada tamamlanmıştır. Ölçek büyütme yaklaşımında Euler çözüm algoritması kullanılarak veriler değerlendirilmiş ve kinetik sabitlerin değiştiği etkinlik faktör aralığında H2O2 giderimi hesaplanmıştır. Tepkime hızının doğrusal olarak değiştiği kabul edilerek elde edilen agregat formundaki enzimle ölçek büyütülmesi sırasında oluşacak aktivite farklılaşmaları % 125-% 50 aralığında belirlenmiş olup, bunlara bağlı etkinlik faktörleri dikkate alınarak endüstriyel boyutta tasarım modellenmiştir. Büyütülen tepkime hacminde oluşacak derişimler simule edilmiştir. Elde edilen sonuçlar YTP-ÇBEA’ların zaman ve maliyet açısından serbest enzime göre daha avantajlı olduğunu göstermiştir.
Anahtar Kelimeler
Peroksidaz , Çapraz Bağlı Enzim Agregatları , Taşıyıcısız Enzim İmmobilizasyonu , Modelleme
Kaynakça
- Akpolat, O., Ayhan, F., Ayhan, H., (2013), Modeling of The β-D-Glucose Destruction Kinetics by Using Glucose Oxidase Enzyme Aggregates, Türk Biyokimya Dergisi [Turkish Journal of Biochemistry–Turk J Biochem]; 38 (4); 483-493.
- Ayhan, H., Ayhan, F., Gülsu, A., (2012), Highly biocompatible enzyme aggregates crosslinked by L-lysine, Türk Biyokimya Dergisi [Turkish Journal of Biochemistry–Turk J Biochem]; 37 (1) ; 283–289.
- Ayhan, F., İspirli, Y., Ayhan, H., (2011), Cross-Linked Glucose Oxidase Aggregates: Synthesis and Characterization, Hacettepe J. of Biology & Chemistry, 39, (3), 241-251.
- Benli H. (2015). Selüloz Esaslı Tekstil Materyalleri İçin Çevre Dostu Terbiye Proseslerinin Oluşturulması: Yeşil Fabrika (Doktora Tezi) Erciyes Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü Tekstil Mühendisliği Anabilim Dalı, Türkiye.
- Bilal, M., Iqbal, H., Hu, H., Wang, W., Zhang X., 2017, Development of horseradish peroxidase-based cross-linked enzyme aggregates and their environmental exploitation for bioremediation purposes. Journal of Environmental Management 188 () 137-143.
- Cao, L., Langen, L. Sheldon, R.A., (2003), Immobilised Enzymes: Carrier-Bound Or Carrier-Free, Curr. Opin. Biotechnol (14): 3
- Chapman, J., Ismail,A. E., Dinu, C. Z., (2018), Industrial Applications of Enzymes: Recent Advances, Techniques, and Outlooks, Catalysts, 8, 238; doi:10.3390/catal806023887-394.
- Cuerda-Correa, E. M., Alexandre-Franco M. F. ve Fernández-González, C. (2020). Advanced Oxidation Processes for the Removal of Antibiotics from Water. An Overview. Water, 12(1), 102; https://doi.org/10.3390/w12010102
- Dahili, L. A., Nagy, E., and Tivadar Feczkó, 2017, 2,4-Dichlorophenol Enzymatic Removal and Its Kinetic Study Using Horseradish Peroxidase Crosslinked to Nano Spray-Dried Poly(Lactic-Co-Glycolic Acid) Fine Particles. J. Microbiol. Biotechnol. (2017), 27(4), 768–774. https://doi.org/10.4014/jmb.1606.06002
- Da Silva M. R., de Sà, L. R. V., Russo C., Scio E. Ferreira-Leitao V. S., (2010). The Use of HRP in Decolorization of Reactive Dyes and Toxicological Evaluation of Their Products. SAGE-Hindawi Access to Research Enzyme Research, Article ID 703824, 7 pages http://dx.doi.org/10.4061/2010/703824.