Carbonic Anhydrases, a
member of the class of metalloenzymes, catalyze the conversion of carbon
dioxide to bicarbonate and proton. The inhibition or activation of carbonic
anhydrases having many isoenzymes is of great physiological importance. That's
why we have purified carbonic anhydrase I and II isoenzymes from human
erythrocytes. On the activities of the purified enzymes we investigated that
effects some thioether (1,10-dithia-18-crown-6 (B1), 1,7-dithia-15-crown-5
(B2), 1,7-dithia-12- (B3), 1,7-dithia-18-crown-6 (B4), 1,10-dithia-21-crown-7
(B5) and 1,4-dithia-12-crown-B6) derivatives in in vitro conditions. B1 and B5
did not show any regular effect on both isoenzyme activity. The best activation
effect has been the B2 compound for both isoenzymes.
Metalo enzim sınıfının bir üyesi olan karbonik anhidrazlar
karbondioksitin bikarbonata ve protona dönüşümünü katalizlerler. Bir çok
izoenzime sahip olan karbonik anhidrazların inhibisyonu veya aktivasyonu
fizyolojik açıdan oldukça önemlidir. Bu yüzden bizde çalışmamızda insan
eritrositlerinden karbonik anhidraz I ve II izoenzimini saflaştırdık.
Saflaştırdığımız enzim aktiviteleri üzerinde bazı tiyo eter türevlerinin (1,10-
ditiyo-18-crown-6 (B1), 1,7-ditiyo-15-crown-5 (B2), 1,7- ditiyo -12-crown-4
(B3), 1,7- ditiyo-18-crown-6 (B4), 1,10-ditiyo-21-crown-7 (B5) and 1,4-ditiyo-12-crown-4
(B6)) etkilerini in vitro şartlarda araştırdık. B1 ve B5 her iki izoenzim
aktivitesi üzerinde düzenli bir etki göstermezken, en iyi aktivasyon etkisini
her iki izoenzim için B2 bileşiği (hCA I için AC50
25.27µM ve
hCA II için AC5032.74 µM) göstermiştir.
Bölüm | Makale |
---|---|
Yazarlar | |
Yayımlanma Tarihi | 29 Eylül 2017 |
Gönderilme Tarihi | 29 Eylül 2017 |
Yayımlandığı Sayı | Yıl 2017 Cilt: 19 Sayı: 2 |