Yumuşak Şekerlemelerde Kullanılan Yenilebilir Jelatin Orijininin LC Q-TOF İle Belirlenmesi

Yıl 2017, Sayı: 18, 1 - 10, 01.09.2017

Filiz Çavuş Nurgül Özbay

Öz

Jelatin, çok fonksiyonlu bir hidrokolloiddir; bu
sebeple gıda, eczacılık, kozmetik, tıp ve fotoğraf ürünlerinde yaygın bir kullanım
alanına sahiptir. Dünyada en yaygın olarak şekerlemeler ve ilaç kapsüllerinde
kullanılmaktadır. Jelatinin doğrulama ve köken değerlendirmesi; sadece gıda,
kozmetik ve ilaç endüstrisindeki ticari dolandırıcılıkların önlenmesine
yardımcı olmamakta, aynı zamanda insan sağlı için zararlı olabilecek besi
hayvanlarında görülebilen hastalıklardan kaynaklanan güvenlik risklerini
önlemeye de yardımcı olmaktadır. Bu nedenle, jelatin türlerinin doğru bir
şekilde tespit edilmesi bu sektörler için birincil olarak önem taşımaktadır.

Bu çalışmada
yumuşak şekerlemelerde kullanılan yenilebilir jelatin orijinini belirlemek
amacı ile Sıvı Kromotografisi-Uçuş Zamanlı Kütle Spektrofotometresi (LC Q-TOF)
kullanılarak MS/MS dataları elde edilmiştir. Elde edilen datalardan kütüphane
yardımı ile peptid dizilimlerine ulaşılmış ve bu dizilimlerden domuz ve sığır
jelatini için ayırt edici (marker) nitelik taşıyanlar aminoasit dizilimlerine
ulaşılıp, Türkiye ve Avrupa’daki marketlerden orijinal ambalajlarında 4 farklı
markadan toplam 40 adet yumuşak şekerleme numunelerinde analizler
gerçekleştirilmiştir.

Anahtar Kelimeler

yumuşak şeker, domuz jelatini, sığır jelatini, aminoasit sekansı

Kaynakça

• 4.Kaynaklar Boran, G.,Mulvaney, S.J. and Regenstein, J.M., 2010. Rheological Properties of Gelatin from Silver Carp Skin Compared to Commercially Available Gelatins from Different Sources. J FoodSci, 75 (8): 565- 571.
• Doi, H.,Watanabe, E. Shibata, H. AndTanabe, S., 2009. Areliable enzyme linked immunosorbent assay for the determination of bovine and porcine gelatin in processed foods. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 57: 1721–1726.
• Draget, K.I., 2009. Handbook of hydrocolloids (Second edition) Editedby G O Phillipsand P AWilliams, GlyndwrUniversity, UK. Woodhead Publishing Series in Food Science, Technology and Nutritionpp 173-948 .
• Gross , J.H., 2004. Mass Spectrometry Atext book. 2nd ed. Germany: Springer 518s
• Grundy, H.H.,Reece, P. Buckley, M. Solazzo, C.M. Dowle , A.A. Ashford, D. Charlton, A.J. Wadsley, M.K. and Collins, M.J.,2016. A mass spectrometry method for the determination of the species of origin of gelatine in foods and pharmaceutical products. Food Chemistry, 190:276-284.
• Gui-Feng, Z., Tao, L. Qian, W. Jian-Du, L. Guang-Hui, M. andZhi-Guo, S., (2008). Identification of marker peptides in digested gelatins by high performance liquid chromatography/massspectrometry. Chinese Journal of Analytical Chemistry, 36: 1499–1504.
• Hermanto, S. and Fatimah, W. 2013. Differentiation of bovine and porcine gelatin based on spectroscopic and electrophoretic analysis. Journal of Food and Pharmaceutical Sciences, 1: 3.
• Hidaka, S. and Liu, S., 2003. Effects of gelatin on calcium phosphate precipitation: A possible application for distinguishing bovine bone gelatin from porcine skin gelatin. Journal of Food Composition and Analysis, 16: 477–483.
• Karim, A. A.,and Bhat, R., 2009. Fishgelatin: properties, challenges, and prospects as alternative to mammalian gelatins. Food Hydrocolloids, 23: 563–576.
• Kauschke, S.G.,Knorr, A. and Heke, M., 1999. Two assays forme asuring fibrosis: reverse transcriptasepolymerase chain reaction of collagen alpha (1) (III) mRNA is an early predictor of subsequent collagen deposition while a novel serum Nterminal procollagen (III) propeptide assay reflects manifest fibrosis in carbon tetrachloride-treated rats, Anal. Biochem, 275 : 131–140.
• Nhari, R., Ismail, A. and Che Man, Y., 2012. Analytical methods for gelatin differentiation from bovine and porcine origins and food products. Journal of Food S cience, 77: 42–46.
• Nimptsch, A., Schibur, S. Ihling, C. Sinz, A. Rieme, T. Huster, D. And Schiller, J. 2011. Quantitative analysis of denatured collagen by collagenase digestion and subsequent MALDI-TOF massspectrometry. Cell TissueRes, 343: 605–617.
• Sawhney, RS., 2005. Immunological identification of types I and III collagen in bovine lens epithelium and it's anterior lens capsule. Cell Biol. Int, 29: 133–137.
• Schrieber, R. and Gareis, H. 2007. Gelatine handbook. The ory and industrial practice. Weinheim: Wiley-VCH Verlag GmbH&Co. KGaA. Chapter 2 & 3.)
• Widyaninggar, A., 2012.Differentiation between porcine and bovine gelatin in capsule shells based on amino acıd profiles and principal component analysis J. Pharm. Vol. 23 No. 2:104 – 109 ISSN pp. 0126-1037
• Yetim, H. 2011. Jelatin üretimi, özellikleri ve kullanımı. 1. Ulusal Helal ve Sağlıklı Gıda Kongresi, 19-20 Kasım 2011, s. 86-94, Ankara.
• Yilmaz, M.T., Kesmen, Z. Baykal, B. Sagdic, O. Kulen, O. And Kacar, O., 2013. Anovel method to differentiate bovine and porcine gelatins in food products: NanoUPLC-ESI-Q-TOF-MSE based data independent acquisition technique to detect marker peptides in gelatin. Food Chemistry, 141: 2450–2458.